Aminoácidos: Função, Estrutura, Tipos

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Autor: John Stephens
Data De Criação: 22 Janeiro 2021
Data De Atualização: 19 Poderia 2024
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Aminoácidos: Função, Estrutura, Tipos - Ciência
Aminoácidos: Função, Estrutura, Tipos - Ciência

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Aminoácidos são uma das quatro principais macromoléculas da vida, sendo as outras carboidratos, lipídios e ácidos nucleicos. Eles servem principalmente como unidades monoméricas de proteínas. Os 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente são encontrados em todos os seres vivos, de bactérias a seres humanos.

Como os aminoácidos tornam as proteínas e proteínas responsáveis ​​pela maior parte da sua massa corporal, esses ácidos são literalmente o material de que são feitas as pessoas (e outros animais).

Déficits em um ou mais aminoácidos podem levar a tecidos incompletos ou mal construídos e também se acredita que desempenham um papel na gênese de alguns tipos de câncer.

Informações gerais sobre aminoácidos

O corpo humano é capaz de sintetizar 10 desses ácidos, mas os outros 10 devem ser obtidos de fontes alimentares e, portanto, são chamados Aminoácidos essenciais. Às vezes, eles são oferecidos como suplementos essenciais de aminoácidos.

Os aminoácidos que o corpo pode fabricar são chamados aminoácidos não essenciais, um termo um tanto enganador, já que o corpo realmente exige isso.

Cada aminoácido possui uma abreviação de uma letra maiúscula e uma abreviação de três letras (por exemplo, tirosina passa por "tyr" e "Y"). Às vezes, os aminoácidos são modificados depois de incorporados às proteínas (um exemplo é a hidroxilação da prolina).

Os aminoácidos tornaram-se populares em suplementos alimentares entre pessoas interessadas na saúde geral e aquelas que esperam construir massa muscular através de uma combinação de treinamento com pesos e intervenções nutricionais.

A estrutura básica dos aminoácidos

A estrutura universal de todos os aminoácidos é um átomo de carbono central que possui um carboxil grupo, um grupo amino, uma átomo de hidrogênio e um Corrente lateral "R" isso varia de aminoácido para aminoácido ligado a ele.

o grupo carboxila consiste em um átomo de carbono com ligação dupla a um átomo de oxigênio e também com um grupo hidroxil (-OH). Pode ser representado como -CO (OH) e é isso que gera esses compostos com a designação "ácido", pois o átomo de hidrogênio no componente hidroxila é prontamente doado, deixando para trás um -CO (O-) grupo.

Os 20 aminoácidos encontrados na natureza são chamados alfa-aminoácidos porque o grupo amino (-NH2) está ligado ao carbono alfa do ácido carboxílico, que é o carbono próximo ao grupo -CO (OH). Este carbono também é o carbono "central" descrito acima.

Os aminoácidos variam em massa de 75 gramas por mole (glicina) a 204 gramas por mole (triptofano) e, em média, são menores que a glicose no açúcar (180 gramas por mole).

Se todos os aminoácidos fossem observados com igual frequência na natureza, cada um deles representaria cerca de 5% dos aminoácidos nas estruturas proteicas (100% dividido por 20 aminoácidos = 5% por aminoácido).

Na realidade, essas frequências de ocorrência variam de pouco mais de 1,2% (triptofano e cisteína) a pouco menos de 10% (leucina).

Categorias de Aminoácidos

o Correntes laterais em "R", ou simplesmente cadeias R, se enquadram em várias subcategorias que descrevem e determinam o comportamento bioquímico do aminoácido como um todo. Um esquema comum categoriza os aminoácidos como hidrofóbico, hidrofílico (ou polar), carregada ou anfipático.

Hidrofóbico vem do grego para "temer a água" e esses oito aminoácidos são tão rotulados porque suas cadeias laterais são não polar, o que significa que eles não carregam carga eletrostática líquida ou carga distribuída assimetricamente. Como resultado dessa propriedade, os aminoácidos hidrofóbicos são normalmente encontrados no interior das proteínas, "seguras" da água.

Da mesma forma, esses ácidos hidrofílico pares tendem a se reunir nas superfícies externas das proteínas. Carregada e anfipático Enquanto isso, as moléculas exibem seus próprios encantos e peculiaridades.

A seguir, é apresentada uma lista de aminoácidos individuais, juntamente com algumas de suas características distintivas. Eles são apresentados na ordem de suas abreviações de uma letra para facilitar a referência, mas se você optar por tentar memorizar os nomes dos aminoácidos, deverá usar qualquer esquema de agrupamento ou outro truque que facilite o máximo possível essa tarefa.

Aminoácidos Hidrofóbicos

Esses oito aminoácidos são geralmente agrupados e às vezes são chamados de "não polares" em vez de hidrofóbicos, embora essencialmente signifiquem a mesma coisa. Eles participam do interior das proteínas em interações van der Waals, que são como ligações covalentes ou iônicas, mas muito mais fracas e transitórias.

O triptofano às vezes é incluído nesse grupo, mas na verdade é anfipático.

Aminoácidos Hidrofílicos

Esses aminoácidos são freqüentemente chamados de "polares, mas não carregados". Eles apimentam a superfície externa das proteínas e não recuam na presença de água.

Aminoácidos Carregados

Esses compostos se comportam de maneira semelhante aos aminoácidos hidrofílicos (polares), pois interagem facilmente com a água, mas carregam uma carga líquida de +1 ou -1. Isso os torna ácidos (doadores de prótons) ou bases (aceitadores de prótons) no pH ou acidez do corpo humano.

Aminoácidos Anfipáticos

"Anfipático" se traduz aproximadamente em "sentir os dois" em grego, e esses aminoácidos podem funcionar como não polares (hidrofóbicos) e polares (hidrofílicos), quase como um jogador de softbol que não é um arremessador de estrelas ou massa, mas pode funcionar com capacidade em ambos os papéis em um esporte em que a capacidade da maioria dos jogadores é altamente especializada.

Eles não carregam uma carga líquida, mas a distribuição da carga elétrica ao longo das cadeias R desses aminoácidos é marcadamente assimétrica.